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Doctorant(e) en biochimie pour le projet "Diversité fonctionnelle et structurale des nucléases à domaine NYN" (H/F)

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Informations générales

Référence : UPR2357-ANTGOB-001
Lieu de travail : STRASBOURG
Date de publication : jeudi 9 juillet 2020
Nom du responsable scientifique : Anthony GOBERT
Type de contrat : CDD Doctorant/Contrat doctoral
Durée du contrat : 36 mois
Date de début de la thèse : 1 octobre 2020
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : 2 135,00 € brut mensuel

Description du sujet de thèse

L'ARN est le support transitoire de l'information génétique, il est essentiel à la traduction, possède des fonctions de régulation et de maturation et peut catalyser des réactions enzymatiques. Pour leur biogenèse et le contrôle de leur turnover, les ARN sont maturés par une variété de ribonucléases essentielles dans les différents compartiments de la cellule. Parmi celles-ci, une nouvelle famille de nucléases avec des domaines catalytiques NYN a été découverte par des analyses bioinformatiques. La protéine eucaryote « Nedd4-binding protein 1 » et les nucléases YacP bactériennes caractérisent ce domaine catalytique NYN. Bien que les protéines à domaine catalytique NYN soient présentes dans tous les domaines de la vie, elles ont connu une expansion majeure chez les plantes comparée aux animaux et elle se distribuent en 3 sous-groupes.
Le premier sous-groupe appelé «PRORP» (PPR-NYN) a été étudié intensivement dans notre équipe aux niveaux fonctionnel et structural. Ce sous-groupe contient des enzymes combinant un domaine catalytique NYN avec un domaine de liaison à l'ARN «PPR». Les enzymes PRORP sont avérées responsables des activités RNase P (i.e. la maturation en 5' des pré-ARNt) dans le noyau, les mitochondries et les plastes des plantes, ainsi que chez de nombreux autres eucaryotes.
Le deuxième sous-groupe appelé «YacP» comprend les orthologues de BsRAE1, une nouvelle nucléase caractérisée chez les bactéries mais dont la fonction est inconnue chez les eucaryotes. Cette enzyme est présente chez tous les eucaryotes présentant un plaste.
Le dernier sous-groupe, appelé «NYN.1», comprend de nombreuses nucléases eucaryotes, telles que «MNU2», une nucléase mitochondriale qui interagit avec PRORP. Ce sous-groupe est particulièrement étendu chez les plantes terrestres.
Les plantes, notamment l'organisme modèle Arabidopsis, constituent donc le système idéal pour mieux comprendre la diversité fonctionnelle de ces enzymes et pour comprendre la néo-fonctionnalisation de cette famille de protéines chez les eucaryotes.
Récemment, le laboratoire a mis en évidence un complexe de RNases à domaine NYN dans les mitochondries de plantes. Les mitochondries sont des organites très importants pour la vie cellulaire puisqu'elles sont le lieu de la respiration mécanisme incontournable pour la production d'énergie (ATP et pouvoir réducteur). Ces organites contiennent leur propre génome et leur propre système d'expression génique. Le transcriptome mitochondrial est principalement régulé au niveau post-transcriptionnel d'où l'importance des RNases.
L'objectif du projet de thèse est d'explorer la diversité de fonctions du complexe mis en évidence et de résoudre sa structure tridimensionnelle. Les domaines enzymatiques NYN sont souvent associés à divers domaines supplémentaires se liant à l'ARN (PPR, OST-HTH) qui seront aussi caractérisés.
Des approches complémentaires incluant la génétique, la biochimie et la biophysique révéleront les spécificités des protéines respectives du domaine NYN.
De manière générale, la combinaison d'approches biochimiques, moléculaires et structurales permettra de mieux comprendre la diversité architecturale et fonctionnelle de cette nouvelle famille de nucléases.

Contexte de travail

Le projet de thèse sera réalisé dans l'équipe « Fonction des protéines PPR » à l'IBMP. L'Institut de biologie moléculaire des plantes du CNRS, constitue un pôle incontournable en matière de recherche et d'enseignement en biologie végétale.
Cette unité du CNRS bénéficie du soutien de l'Université de Strasbourg. Elle réunit près de deux cent personnes incluant chercheurs, enseignants-chercheurs, ingénieurs, techniciens, doctorants et post-doctorants. L'IBMP développe une recherche scientifique d'excellence visant, à travers l'étude de processus fondamentaux de la vie des plantes, à répondre aux défis sociétaux majeurs de la biologie végétale en nutrition, santé et environnement.
Forte de ses diverses expertises (biologie moléculaire, biochimie, génétique, bioinformatique, métabolomique, microscopie), l'unité s'attache à déchiffrer des processus fondamentaux comme la régulation de l'expression des gènes. Les recherches de l'unité sont soutenues par des plateformes technologiques de dernière génération, pour l'imagerie, métabolomique, expression génique, bioinformatique, production de protéines et production végétale.

Contraintes et risques

Au-delà des risques inhérents aux projets de recherche fondamentale, les risques seront limités ici car le projet est basé sur des résultats préliminaires solides. Notre équipe est à la pointe de la recherche sur les nucléases à domaine NYN et collabore avec des experts internationaux de ce domaine. Le projet bénéficiera de toutes les infrastructures nécessaires disponibles à l'IBMP, i.e. serres, logettes de culture et plateformes techniques e.g. séquençage Illumina, expression et purification des protéines, la PCR quantitative et la spectrométrie de masse. Le projet devrait ainsi être réalisable sur une durée de 3 ans.
Les risques seront aussi limités par le taux d'encadrement de l'étudiant(e) de thèse. Il/Elle sera tout d'abord encadré(e) à temps plein, jusqu'à ce qu'il/elle atteigne une autonomie suffisante. Notre équipe est renforcée par quatre personnels statutaires qui aideront l'étudiant(e) de thèse dans son travail quotidien. L'étudiant(e) de thèse bénéficiera également du travail synergétique à l'IBMP, avec plusieurs équipes travaillant sur l'expression génétique chez les plantes.

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