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Doctorant (H/F) : Développement et application de synthèses "cell-free" de protéines pour l'étude RMN de grands systèmes macromoléculaires

Cette offre est disponible dans les langues suivantes :
- Français-- Anglais

Date Limite Candidature : mercredi 24 avril 2024

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Informations générales

Intitulé de l'offre : Doctorant (H/F) : Développement et application de synthèses "cell-free" de protéines pour l'étude RMN de grands systèmes macromoléculaires
Référence : UMR8261-PIEBAR-002
Nombre de Postes : 1
Lieu de travail : PARIS 05
Date de publication : mercredi 3 avril 2024
Type de contrat : CDD Doctorant/Contrat doctoral
Durée du contrat : 36 mois
Date de début de la thèse : 1 octobre 2024
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : La rémunération est d'un minimum de 2135,00 € brut mensuel
Section(s) CN : Biologie moléculaire et structurale, biochimie

Description du sujet de thèse

Travailler sur le développement de la production d'ARNt pour la synthèse de protéines par des méthodes "cell-free" innovantes, et sur l'application de ces méthodes de marquage isotopique à des complexes protéine/ARN. La thèse est financé par le Conseil européen de la recherche dans le cadre du projet XXL-NMR.

Publications liées au sujet :

- Meynier et al. “Structural basis for human mitochondrial tRNA maturation“. bioRχiv (2023) doi:10.1101/2023.12.19.572246
- Yared et al.“Different modification pathways for m1A58 incorporation in yeast elongator and initiator tRNAs“. Nucleic Acids Res (2023) doi:10.1093/nar/gkad722
- Elena-Real et al. “Site-Specific Introduction of Alanines for the Nuclear Magnetic Resonance Investigation of Low-Complexity Regions and Large Biomolecular Assemblies“. ACS Chemical Biology (2023). doi:10.1021/acschembio.3c00288
- Henot et al. “Visualizing the Transiently Populated Closed-State of Human HSP90 ATP Binding Domain”. Nature Communications (2022). doi:10.1038/s41467-022-35399-8
- Törner et al. “Structural Basis for the Inhibition of IAPP Fibril Formation by the Co-Chaperonin Prefoldin”. Nature Communications (2022). doi:10.1038/s41467-022-30042-y
- Barraud et al. “Time-resolved NMR monitoring of tRNA maturation“. Nature Communications (2019) doi:10.1038/s41467-019-11356-w
- Gauto et al. “Integrated NMR and cryo-EM atomic-resolution structure determination of a halfmegadalton enzyme complex“. Nature Communications (2019). doi:10.1038/s41467-019-10490-9

Activités
- Biochimie (production et purification de protéines et d'ARN)
- Synthèse cell-free (développement de synthèse cell-free innovante)
- Biologie Structurale (analyse RMN des échantillons produits)

Compétences / connaissances
- Connaissance générale en biologie moléculaire (clonage, transformation de E. coli, etc)
- Connaissance générale en biochimie (enzymologie, purification de protéine, etc)
- Anglais scientifique courant

Savoir-faire
- Travailler avec les ARN et les protéines
- Planifier et mettre en place une étude scientifique
- Organiser son travail au quotidien
- Bien tenir son cahier de laboratoire, savoir présenter ses résultats

Contexte de travail

L'IBPC, un institut multidisciplinaire historique intégré dans un campus de recherche dense, offre une interaction avec de nombreux experts dans le domaine de la biologie moléculaire et à l'interface avec la physique, la chimie et la biologie computationnelle. L'IBPC offre un environnement de travail international dynamique avec des plates-formes de pointe comprenant la cristallographie, la biophysique, la RMN, la spectrométrie de masse, la visualisation des données et la génomique fonctionnelle. L'IBPC est situé au centre de Paris, dans le Quartier Latin, un quartier étudiant dynamique, proche des monuments historiques et des transports en commun.

Contraintes et risques

Risques chimiques et biologiques inhérents au travail expérimental en biochimie et biologie moléculaire, utilisation possible de radioactivité.