Description du sujet de thèse

Les formiate déshydrogénases (FoDH) sont capables de convertir sélectivement le dioxyde de carbone en formiate. Pour ce faire, les FoDH ont besoin du cofacteur nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) sous sa forme réduite active, le 1,4-NADH. Nous avons déjà démontré la capacité des FoDH à fonctionner dans une réaction en tandem avec une phosphite déshydrogénase mutante de Pseudomonas stutzeri (PtDH), chargée de la régénération in situ du 1,4-NADH. Récemment, nous avons utilisé la FoDH de Methylobacterium extorquens AM1 (MeFoDH1), qui présente des propriétés supérieures de réduction du dioxyde de carbone et une excellente stabilité dans des conditions aérobies [Green Chem. 22, 2020, 3727]. Cependant, le NAD est relativement cher et instable en présence de dioxyde de carbone, ce qui rend cette configuration bi-enzymatique instable au fil du temps.
Dans ce projet, une alternative élégante au NAD serait de promouvoir le transfert direct d'électrons (DET) entre MeFoDH1 et la surface d'une électrode. La fonctionnalisation moléculaire d'électrodes innovantes en nanocarbone sera effectuée afin de promouvoir le transfert direct des électrons. En particulier, des liquides ioniques originaux [J. Colloid. Interface Sci. 636, 2023, 668] et des ionogels hybrides à base de nanocarbone [Nanoscale 13, 2021, 2750] seront développés et utilisés comme supports pour MeFoDH1.

Le doctorant sera responsable de :
- Synthèse et caractérisation (FTIR, RMN liquide) de liquides ioniques originaux
- Suivi des réactions catalytiques avec des enzymes libres et immobilisées par HPLC et/ou spectroscopie UV-vis.
- Immobilisation d'enzymes dans des supports à base de nanocarbone
- Évaluation des propriétés bio-électrochimiques à l'aide de la voltampérométrie cyclique
- Exploitation des données, comparaison avec la littérature existante, rédaction de rapports mensuels, présentation des résultats lors de réunions hebdomadaires, communication lors de conférences nationales et internationales, séjours temporaires à l'étranger (possibles).

Contexte de travail

Équipe dynamique et interdisciplinaire de 5-10 personnes travaillant en catalyse enzymatique, chimie des matériaux, chimie organique et électrochimie
ICGM - Département MPH (D3), Campus CNRS, 1919, route de Mende, Montpellier (FRANCE)

Collaboration avec les équipes de Dr Damien Voiry (IEM, Montpellier, France) et Dr Keisei Sowa (Kyoto Univ., Japon)

Financements : ANR PRC (projet CO2FFEE) & Région Occitanie Circulades (projet BIOGAZOVERT)

Le poste se situe dans un secteur relevant de la protection du potentiel scientifique et technique (PPST), et nécessite donc, conformément à la réglementation, que votre arrivée soit autorisée par l'autorité compétente du MESR.

Contraintes et risques

n/a