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Doctorant en biochimie cellulaire pour étudier la protéostase du noyau et les biocondensats(H/F)

Cette offre est disponible dans les langues suivantes :
Français - Anglais

Date Limite Candidature : mardi 25 octobre 2022

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Informations générales

Référence : UMR9198-FREFRO-001
Lieu de travail : GIF SUR YVETTE
Date de publication : mardi 13 septembre 2022
Nom du responsable scientifique : FROTTIN Frédéric
Type de contrat : CDD Doctorant/Contrat doctoral
Durée du contrat : 36 mois
Date de début de la thèse : 1 mars 2023
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : 2 135,00 € brut mensuel

Description du sujet de thèse

Contexte: L'homéostasie des protéines (protéostase) est essentielle et sa dérégulation est associée à de nombreuses maladies. La production de protéines mal repliées et d'agrégats est un marqueur de nombreuses neurodégénérations, cancers et est associée au vieillissement. Les cellules ont développé un réseau de composants et de stratégies visant à assurer le contrôle qualité des protéines et ainsi maintien et restaure la protéostase nucléaire. Le noyau cellulaire est une des cibles des agrégats pathologiques mais les mécanismes qui prennent en charge les protéines mal repliées dans cet organite sont méconnus. Récemment, nous avons découvert que la gestion des protéines mal repliées du noyau inclue leur séquestration réversible dans le nucléole lors d'un stress protéo-toxique.
Le nucléole empêche l'agrégation irréversible et toxique de ces protéines démontrant une nouvelle fonction de type chaperonne. Le nucléole est un exemple caractéristique d'organite sans membrane formé par séparation de phases de type liquide de ses constituants. La nature liquide du nucléole est essentielle pour sa fonction de contrôle qualité des protéines. Comment cela est régulé reste énigmatique de même que les facteurs assurant le transfert des protéines mal repliées dans le nucléole.

Objectifs du projet: Découvrir de nouveaux effecteurs impliqués dans la régulation de la fonction de contrôle qualité des protéines du nucléole. En particulier, le projet a pour but de découvrir l'impact des modifications protéiques, notamment l'acétylation des lysines, sur la protéostase du noyau.

Contexte de travail

L'étudiant prendra avantage de l'excellent environnement scientifique de l'I2BC et du campus du CNRS. Cette étude intégrative fera intervenir de la biochimie cellulaire, de la protéomique quantitative, de la microscopie de cellules fixées et vivantes, des outils optogénétiques, et de la reconstitution in vitro. L'étudiant aura accès (dans le bâtiment) aux plateformes d'imagerie et de spectrométrie de masse qui possèdent des équipements de pointe. L'étudiant bénéficiera également de l'expertise reconnue de l'équipe dans les analyses in vitro, le microscopie et la spectrométrie de masse avec un accès privilégié à ces instruments.

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