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Thèse de doctorat en spectrométrie de masse de très haute résolution appliquée à l'analyse des échantillons du patrimoine culturel (H/F)

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Informations générales

Référence : UMR5248-CARTOK-002
Lieu de travail : BORDEAUX
Date de publication : jeudi 26 septembre 2019
Nom du responsable scientifique : Pr Caroline Tokarski
Type de contrat : CDD Doctorant/Contrat doctoral
Durée du contrat : 36 mois
Date de début de la thèse : 1 décembre 2019
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : 2 135,00 € brut mensuel

Description du sujet de thèse

Titre du projet : Développements méthodologiques pour la spectrométrie de masse de très haute résolution et l'analyse de protéines intactes d'échantillons du patrimoine culturel, de leurs produits d'interaction et de dégradation.

Objectifs:
L'analyse des échantillons du patrimoine culturel est indispensable à la compréhension des techniques de l'artiste, à la restauration des œuvres ainsi qu'à leur conservation et préservation. Les œuvres d'art étudiées sont d'une grande valeur, culturelle comme matérielle, et les quantités d'échantillon disponible pour analyse sont de fait extrêmement réduites. L'ensemble de ces limitations oblige au développement de méthodes analytiques efficaces, sensibles, robustes et pertinentes.
Ce projet de thèse de doctorat propose d'étudier et de résoudre la complexité du matériel organique présent dans des échantillons du patrimoine culturel par le développement et le recours de techniques novatrices en chimie et en spectrométrie de masse de très haute résolution (p. ex. la protéomique « top-down »). Le but final de l'approche sera d'obtenir des certitudes structurales sur des protéines présentes dans les échantillons étudiés et de comprendre les interactions de ces macromolécules avec leur environnement (matrice organique / inorganique) ainsi que leur réticulation et voie de dégradation.
Appliqué à l'étude d'œuvres d'art, un tel décodage chimique aura un impact majeur sur la compréhension de l'édifice moléculaire d'une telle matrice complexe, donnant ainsi accès à sa composition et à ses voies de dégradation, et aidera à déterminer les conditions de restauration, de conservation et de stockage des œuvres étudiées.
Le cadre d'étude proposé exploitera les derniers développements techniques disponibles en spectrométrie de masse de très haute résolution comme les modes de fragmentation alternatifs (ETD, UVPD) permettant l'étude de ces macromolécules biologiques natives comme transformées.
Les objectifs de ce projet de thèse de doctorat sont essentiellement techniques et exploratoires. Ils nécessitent (i) le développement et l'optimisation de méthodes de préparation d'échantillons complexes en très faibles quantités (analyse de traces), (ii) le déploiement et l'optimisation de méthode d'analyse « Top-Down » pour l'étude de protéines entières, modifiés, tronquées, interagissant avec la matrice organique/inorganique de l'échantillon. Pour assister cette mise au point analytique complexe, des solutions logicielles personnalisées seront développées en collaboration avec des experts en bioinformatique (collaborations locales et européennes).
Ce projet de doctorat abordera des questions spécifiques liées à la fabrication, la transformation ou à l'origine des matières utilisées ainsi qu'à leur état de dégradation. Cet aspect permettra d'accroître nos connaissances dans les méthodes de formulation des maîtres d'art (dans le cas d'œuvres picturales) ou de générer des informations d'ordre sociétal (dans le cas de matériaux archéologiques).
Le candidat sélectionné devra logiquement interagir avec des restaurateurs, des historiens de l'art et des archéologues des musées et autres partenaires, en évoluant dans un environnement de recherche interdisciplinaire.

Mots-clés du projet : spectrométrie de masse de très haute résolution, analyse des protéines intactes et analyse protéomique « top-down », interaction et réticulation, patrimoine culturel, œuvres d'art, collections, objets archéologiques.

Contexte de travail

Situation du poste et environnement:

Lieu: Institut de chimie et de biologie des membranes et des nanoobjets(CBMN), UMR CNR 5248 (Directrice : S. Lecomte) et Plateforme Protéome de l'Université de Bordeaux (Directrice: C. Tokarski).

Environnement: Ce projet de thèse bénéficie de l'environnement exceptionnel du Laboratoire International Associé CNRS LIA ARCHE ouvert en 2019 avec The Metropolitan Museum of Art de New York, U.S.A. (Co-Direction: J. Arslanoglu et C. Tokarski).

Expertise du laboratoire et de la plateforme : Développements "Omics" basés sur des technologies de dernière génération appliquées à divers domaines (biologie, chimie, médecine, science pharmaceutique, sciences végétales, environnement, patrimoine culturel) de la préparation de l'échantillon (séparation in-gel/hors gel) à l'identification macromoléculaire, l'analyse quantitative ciblée/non ciblée et la caractérisation des protéines intactes par analyse « Top-Down ». Site Web : https://proteome.cgfb.u-bordeaux.fr/en/proteome.
Concernant le patrimoine culturel : responsable de projets transdisciplinaires (par exemple Européen JPI-JHEP LeadART 2014-2018), partenaire des réseaux européens (ETN TEMPERA 2017-2021, ETN PUSHH 2020-2024, IPERION HS 2020-2023), organisateur des premières École et Symposium sur la spectrométrie de masse avancée appliquée au patrimoine culturel (17-21 juin 2019, Palais de la Bourse, Bordeaux) engageant un consortium de chercheurs pionniers dans le domaine (https://www.hrms-heritage2019.org/; http://bss-appliedchemistry.u-bordeaux.fr/en/Bordeaux-Summer-Schools/r969.html)

Plateforme technique et équipement :
Pour l'analyse : 2 x NanoLC-U3000 RSLC - nanoESI-Orbitrap Fusion Lumos (1 million FWHM; FAIMS; UVPD, ETD, HCD, CID); NanoLC-U3000 RSLC nanoESI-Orbitrap Fusion Lumos (ETD, HCD, CID); MALDI (TRANSMIT AP SMALDI10) - Orbitrap QExactive; MALDI-TOF-TOF Ultraflex III +détecteur de haute masse.
Pour l'optimisation de méthodes : NanoLC nanoESI-Orbitrap XL (HCD, CID); NanoLC Q-TOF Premier; NanoLC Q-TRAP 5500; Plateforme bioinformatique: Proteome Discoverer, PEAKS, ProSight PC, MaxQuant, ProteinScape, Byonics et software « home-made » développés avec l'équipe bioinformatique; Equipement pour la préparation d'échantillon (extraction, purification, quantification).

Contraintes et risques

N/A

Informations complémentaires

Qualifications:

Expérience et compétences essentielles
- Cursus/Formation en chimie ou en biochimie
- Connaissance démontrée en chimie analytique, en particulier en spectrométrie de masse (théoriques et expérimentales).
- Connaissance démontrée en analyse de protéine (bio)chimie et compréhension des processus de dégradation des protéines, enzymatiques comme non-enzymatiques.
- Connaissance et expérience démontrées dans la conception, la mise en œuvre et l'optimisation : (i) de méthodes analytiques pour la caractérisation des protéines, (ii) de méthodologies pour la préparation et l'analyse d'échantillons protéiques.
- Connaissance des mécanismes de fragmentation des protéines et des peptides dans des expériences de spectrométrie de masse en tandem.
- Connaissance dans l'interprétation de spectres MS-MS, l'élucidation de séquence et l'analyse statistique des résultats.

Expérience et compétences supplémentaires
- Connaissance en restauration et en conservation des œuvres du patrimoine.
- Capacité de travailler dans un environnement hautement interdisciplinaire avec des collègues d'horizons scientifiques et non scientifiques différents.
- Intérêt fort ou démontré pour l'art et la préservation des pièces du patrimoine culturel.

Autres compétences
- Bonnes capacités de communication, à l'oral comme à l'écrit, en français comme en anglais.
- Intégrité, motivation, organisation et travail collaboratif.
- Expérience en bioinformatique, analyse statistique de grands ensembles de données.

Eligibilité:
Processus de sélection:
• Pré-sélection sur CV.
• Entretien à distance (Skype) ou sur site.
• Critères utilisés pour la sélection du candidat : compétences détaillées ci-dessus.

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