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Post-doctorat en biologie structurale (H/F) : Intégrer la fluorescence à molécules uniques et la RMN pour l'analyse des protéines intrinsèquement désordonnées et leurs complexes

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Informations générales

Référence : UMR5075-MAROND-005
Lieu de travail : GRENOBLE
Date de publication : lundi 27 janvier 2020
Type de contrat : CDD Scientifique
Durée du contrat : 24 mois
Date d'embauche prévue : 1 septembre 2020
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : Selon la grille CNRS - minimum 2 617,05 €
Niveau d'études souhaité : Doctorat
Expérience souhaitée : Indifférent

Missions

Un Post-doctorat de 2 ans financé par l'ERC (StG MultiMotif) est disponible dans l'équipe de Sigrid Milles à l'Institut de Biologie Structurale (IBS). L'équipe cherche à comprendre le réseau régulateur formé par des protéines intrinsèquement désordonnées dans le mécanisme de l'endocytose médié par la clathrine en utilisant la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) et la spectroscopie de fluorescence à molécules uniques.

Activités

L'endocytose clathrine dépendante est le chemin principal d'incorporation de molécules dans la cellule et exerce plusieurs fonctions vitales comme, par exemple, l'incorporation des nutriments ou la signalisation. Une multitude de protéines travaillent ensemble afin de constituer une machinerie fortement régulée. Parmi ces protéines, il y a des protéines adaptatrices, qui contiennent des longues régions intrinsèquement désordonnées (RIDs), c'est-à-dire des régions sans structure tridimensionnelle stable, qui interagissent avec d'autres protéines de la machinerie de l'endocytose. Bien que ces interactions soient essentielles pour l'endocytose, leurs fonctions restent énigmatiques à cause de la flexibilité et dynamique des protéines impliquées, qui les rend extrêmement difficile à étudier.

La RMN et la fluorescence à molécules uniques comptent parmi des techniques les plus adaptées pour étudier les protéines intrinsèquement désordonnées (PIDs). Alors que les paramètres de la RMN informent sur l'échantillonnage des repliements locales du PID, la fluorescence à molécules uniques, FRET (Förster resonance energy transfer) en particulier, peut accéder les implications structurales à longue portée (jusqu'à ~ 10 nm). Ensemble, ces deux techniques permettent d'accéder des systèmes protéiques de plus en plus complexes, comme ceux comprenant des PIDs dans l'endocytose.

Le but de ce projet postdoctoral est de développer des approches intégrant la RMN et la fluorescence à molécules uniques afin d'accéder la dynamique structurale des protéines. A l'aide des exemples des PIDs de l'endocytose, le candidat/la candidate va combiner des paramètres de la fluorescence et de la RMN en utilisant de différentes expériences en fluorescence et RMN.

Compétences

Le candidat/la candidate devrait avoir un doctorat en biophysique/biochimie, des connaissances en RMN ou spectroscopie/microscopie de fluorescence, ainsi qu'un fort intérêt pour un travail interdisciplinaire sur la dynamique des protéines. Le candidat/la candidate devrait se sentir confortable en faisant des manipulations expérimentales et l'analyse de données. Comme l'équipe développe un spectromètre de fluorescence à molécules uniques, le candidat/la candidate devrait s'intéresser à l'instrumentation de fluorescence. Expérience en instrumentation n'est pas obligatoire, mais serait un avantage ainsi que des connaissances en biologie moléculaire et biochimie. Un bon niveau d'anglais scientifique est requis.

Contexte de travail

L'institut de Biologie Structurale (http://www.ibs.fr/) est situé sur l'EPN Science Campus de Grenoble, en proximité de l'ESRF (European Synchrotron Radiation Facility), de l'EMBL (European Molecular Biology Laboratory) et de l'ILL (Institute Laue-Langevin). L'IBS est une Unité Mixte de Recherche créée par le Commissariat à l'Energie Atomique (CEA), le Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) et l'Université Grenoble Alpes (UGA). L'IBS donne accès à une plateforme RMN (spectromètres à 3 x 600, 700, 850 and 950 MHz) et l'équipement de fluorescence est développé au sein de l'équipe. Des laboratoires équipés pour la biologie moléculaire, la biochimie et la biologie cellulaire sont sur place et l'IBS a accès à des nombreuses plateformes de recherche à travers de l'ISBG (Integrated Structural Biology Grenoble, http://www.isbg.fr/spip.php?lang=fr)

Contraintes et risques

- risques liés aux produits
- risques liés aux agents biologiques
- risque lié au rayonnement (laser)

Informations complémentaires

Détails sur la recherche de l'équipe est disponible sous http://www.ibs.fr/research/research-groups/protein-dynamics-and-flexibility-by-nmr-group-m-blackledge/s-milles-erc-team/

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