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Doctorant en Biologie Structurale H/F

Cette offre est disponible dans les langues suivantes :
Français - Anglais

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Informations générales

Référence : UMR5075-MAROND-004
Lieu de travail : GRENOBLE
Date de publication : vendredi 24 janvier 2020
Nom du responsable scientifique : MILLES Sigrid
Type de contrat : CDD Doctorant/Contrat doctoral
Durée du contrat : 36 mois
Date de début de la thèse : 1 septembre 2020
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : 2 135,00 € brut mensuel

Description du sujet de thèse

L'endocytose clathrine dépendante est le chemin principal d'incorporation de molécules dans la cellule et exerce plusieurs fonctions vitales comme l'incorporation des nutriments ou la signalisation. Même si la protéine clathrine est le composant structural principal, une multitude d'autres protéines est nécessaire afin de constituer une machinerie fortement régulée. Parmi elles, les protéines adaptatrices contiennent des longues régions intrinsèquement désordonnées (RIDs), c'est-à-dire des régions sans structure tridimensionnelle stable. Ces régions sont parsemées de courtes séquences d'acides aminées, dites 'motifs linéaires', qui interagissent avec d'autres protéines de la machinerie de l'endocytose : d'autres adaptateurs par exemple, ou même la clathrine. Bien que ces interactions soient cruciales pour l'endocytose, leurs fonctions restent énigmatiques à cause de la flexibilité et la dynamique de ces protéines, dans lesquelles ces motifs linéaires se trouvent.

Avec l'objectif de déchiffrer ce mécanisme régulateur très complexe, médié par les RIDs de la machinerie de l'endocytose, le thésard/la thésarde va étudier et caractériser la dynamique structurale et le paysage d'interactions des RIDs sélectionnées avec leurs partenaires d'interaction. La spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) et la spectroscopie de fluorescence à molécules uniques vont permettre de visualiser l'échantillonnage de structures secondaires et leurs dynamiques ainsi que les implications structurales de longue portée. Des paramètres obtenus par les deux techniques vont être utilisés afin de développer des modèles structuraux intégrés.

Le candidat/la candidate devrait avoir des connaissances en biophysique, physique ou biochimie avec un fort intérêt pour le travail interdisciplinaire. Expérience en fluorescence ou RMN n'est pas nécessaire, mais serait un avantage. Le candidat/la candidate devrait se sentir confortable en communicant en anglais.

Contexte de travail

L'institut de Biologie Structurale (http://www.ibs.fr/) est situé sur l'EPN Science Campus de Grenoble, en proximité de l'ESRF (European Synchrotron Radiation Facility), de l'EMBL (European Molecular Biology Laboratory) et de l'ILL (Institute Laue-Langevin). L'IBS est une Unité Mixte de Recherche créée par le Commissariat à l'Energie Atomique (CEA), le Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) et l'Université Grenoble Alpes (UGA). L'IBS donne accès à une plateforme RMN (spectromètres à 3 x 600, 700, 850 and 950 MHz) et l'équipement de fluorescence est développé au sein de l'équipe. Des laboratoires équipés pour la biologie moléculaire, la biochimie et la biologie cellulaire sont sur place et
l'IBS a accès à des nombreuses plateformes de recherche à travers de l'ISBG (Integrated Structural Biology Grenoble, http://www.isbg.fr/spip.php?lang=fr)

Contraintes et risques

- risques liés aux produits
- risques liés aux agents biologiques
- risque lié au rayonnement (laser)

Informations complémentaires

Détails sur la recherche de l'équipe est disponible sous http://www.ibs.fr/research/research-groups/protein-dynamics-and-flexibility-by-nmr-group-m-blackledge/s-milles-erc-team/

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