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Ingénieur d'études CDD, biophysique H/F


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Informations générales

Référence : ERL9002-ROBSCH-001
Lieu de travail : VILLENEUVE D ASCQ
Date de publication : vendredi 26 juin 2020
Type de contrat : CDD Technique/Administratif
Durée du contrat : 18 mois
Date d'embauche prévue : 5 octobre 2020
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : entre 2109 et 2694 euros bruts selon l'expérience
Niveau d'études souhaité : Bac+3
Expérience souhaitée : Indifférent

Missions

L'ingénieur sera chargé de l'enregistrement et surtout l'analyse des données de spectoscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) des protéines en état solide et en solution, dans le cadre du projet de recherche "OpenBar" financé par l'Agence Nationale de Recherche (ANR). En fonction des compétences et intérêts du/de la candidat.e retenu.e, un volet de biologie moléculaire (préparation des échantillons de protéines pour spectroscopie RMN) pourra être envisagé.

Activités

• Conduire des expériences de spectroscopie RMN à l'état solide et/ou en solution, enregistrement des spectres
• Analyse des données de spectroscopie RMN: traitement des spectres, extraction des paramètres tels que l'intensité des signaux, les constantes de relaxation grâce aux logiciels existants
• Analyse des expériences grâce aux simulations numériques; programmation des simulations; comparaison avec des résultats expérimentaux
• Rédiger des rapports d'expérience ou d'étude
• Potentiellement, en fonction des compétences et intérêts du/de la candidat.e: production et purification des protéines recombinantes (culture bactérienne, chromatographie, électrophorèse, reconstitution en vésicules lipidiques, …)

Compétences

Le/la candidat.e doit détenir une licence ou un master en physique, chimie, biochimie ou dans une spécialisation similaire à la date du 1er octobre 2020. Des connaissances en spectroscopie RMN seront considérées comme des atouts. Une maîtrise de l'informatique pour l'apprentissage des logiciels spécialisés en analyse des données RMN est essentielle. La partie d'analyse des données comporte un volet de programmation de simulations numériques pour lequel des connaissances en programmation (langage C ou autre) seront nécessaires. Des expériences antérieures avec les systèmes d'exploitation type Unix/Linux seront avantageuses.

En fonction des compétences et intérêts du/de la candidat.e, un volet de préparation d'échantillons de protéines pour spectroscopie RMN peut être plus ou moins accentué. Pour cela, de l'expérience en expression et purification de protéines recombinantes sera nécessaire.

Contexte de travail

L'activité s'exerce au sein d'un laboratoire de recherche. Le groupe RMN et Interactions Moléculaires, situé au Campus CNRS Haute Borne à côté de l'Université de Lille à Villeneuve d'Ascq, a une forte compétence en spectroscopie RMN biomoléculaire, en solution et à l'état solide, pour l'analyse de structure, dynamique et fonction de protéines. L'équipe a accès aux installations de pointe de cette technique (spectromètres RMN 600 / 800 / 900 MHz aux divers sites de la métropole lilloise).

Le projet concerné est financé par l'ANR et se déroule en collaboration avec l'équipe de Dr. Françoise Jacob-Dubuisson à l'Institut Pasteur de Lille, coordinatrice du projet. Elle travaille de longue date sur la protéine d'intérêt, le transporteur membranaire bactérien FhaC, et possède d'une grande expertise sur sa fonction biologique ainsi que sa production recombinante au laboratoire.

Le CNRS a obtenu le label européen "HR Excellence in Research" et promeut un processus de recrutement transparent et sans discrimination. Les candidatures doivent être déposées au portail https://emploi.cnrs.fr/.

Informations complémentaires

Chez les bactéries Gram-négatives, la voie de sécrétion à deux partenaires est dédiée à l'export de protéines, dont certains facteurs de virulence, à travers la membrane externe. Notre objet d'études est FhaC, le transporteur de l'adhésine FHA chez Bordetella pertussis, agent de la coqueluche. FhaC est une protéine transmembranaire à tonneau β et appartient à la famille de transporteurs Omp85. D'un point de vue fondamental, le mode d'action de ces transporteurs fait l'objet d'un vif intérêt; d'un point de vue appliqué, les transporteurs Omp85 bactériens sont des cibles potentielles d'antibiothérapie innovante.

La structure cristallographique fermée du transporteur FhaC au repos a été résolue par cristallographie aux rayons X par Françoise Jacob-Dubuisson et ses collaborateurs. Cépendant, les mécanismes moléculaires de l'activité de transport de FhaC restent incompris et font l'objet de ce projet de recherche mené en collaboration avec plusieurs groupes de recherche utilisant différentes techniques biophysiques. On vise à décrire la dynamique moléculaire de FhaC et ses conformations alternatives qui doivent être impliqués dans son mécanisme de transport.

On étudie FhaC dans une bicouche lipidique pour assurer un environnement proche du natif pour la protéine. Cela nécessite des expériences RMN en nanodiscs (en solution) ou en liposomes (en état solide). De divers types d'expériences RMN sont utilisés pour mesurer la dynamique de FhaC (relaxation, dispersion de relaxation R1rho, CPMG, CEST, REDOR). Différents mutants de FhaC, influencant sa fonction et son équilibre ouvert/fermé, sont également analysés par RMN. On vise une description quantitative de la dynamique fonctionnelle de FhaC, ainsi que des informations sur ses états conformationnelles alternatives en échange avec l'état majeur au repos. Pour valider l'information tirée de certaines de ces expériences (R1rho des groupements méthyles par RMN à l'état solide), des simulations numériques (en utilisant la bibliothèque GAMMA) sont prévues.

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